Мономер аланін-рацемази складається з два домени, восьмиланцюговий альфа/бета-ланцюг на N-кінці, який включає залишки 1-240, і С-кінцевий домен, що в основному складається з бета-ланцюга (залишки 241-388).12 лютого 1997 р
Аланінрацемаза (Alr) — це бактеріальний фермент, який каталізує перетворення L-аланіну в D-аланін (D-Ala)1. Ця функція є критичною для росту бактерій через їх потребу в D-аланіні, важливому компоненті в біосинтезі пептидоглікану клітинної стінки як у грампозитивних, так і в грамнегативних бактерій2.
Про це свідчить хімічна структура аланіну Основний ланцюг складається з α-атома вуглецю, який з’єднаний з бічним ланцюгом, метилу — CH 3 і двох функціональних груп: карбоксильної групи — CO O H — і аміногрупи — N H 2 . Аланін має лінійне підтвердження.
Аланін-рацемаза (Alr), також відома як l-аланін-рацемаза, є всюдисущою прокаріотичний фермент забезпечує необхідний попередник пептидоглікану d-аланін. Цей фермент належить до сімейства ізомераз, що діють на амінокислоти та похідні, бере участь у метаболізмі аланіну та аспартату та метаболізмі d-аланіну.
Усі відомі рацемази аланіну використовують піридоксаль 5'-фосфат як кофактор, який утворює імінний зв'язок з α-аміногрупою аланіну, отже, збільшуючи кислотність α-протона.
Рацемаза – це фермент, який каталізує перетворення між різними формами амінокислот, такими як l- і d-Asp, за допомогою механізму двох основ. Він відіграє вирішальну роль у різних біологічних процесах, включаючи передачу нейронів і виробництво антибіотиків.