Структурна інформація Рецептор трансферину трансмембранний дисульфідно-зв'язаний димер ідентичних поліпептидів 85 кДа1–7 (Рис. 2). Кожен поліпептидний ланцюг глікозильований, пальмітоїльований на внутрішній мембрані та має внутрішньоклітинний сайт фосфорилювання.
Мономер TfR містить три окремі домени, організовані так, що димер TfR має форму метелика (Рис. 1). Положення NH2-кінців дозволяє орієнтувати TfR відносно плазматичної мембрани. Вторинні структурні елементи для кожного домену показані на рис.
Аналіз розчинного рецептора трансферину (sTfR). вимірює концентрацію рецепторів розчинного трансферину в крові. Рецептори трансферину відіграють вирішальну роль у транспортуванні заліза в клітини, і їх рівень може вказувати на стан заліза в організмі.
Будова і функція TfR1 трансмембранний глікопротеїн, що складається з двох дисульфідних мономерів, з’єднаних двома дисульфідними зв’язками.. Кожен мономер зв’язує одну молекулу голотрансферину, утворюючи комплекс залізо-Tf-TfR, який проникає в клітину шляхом ендоцитозу.
мембранний рецептор Рецептор трансферину (TfR) є a мембранний рецептор бере участь у контролі надходження заліза до клітини через зв’язування трансферину, основного білка-переносника заліза.');})();(function(){window.jsl.dh('HrzsZvqxFbL3kdUPrd-OyAc__47','
У цьому вони мають гетеромерну структуру кожна субодиниця складається з позаклітинного домену, що зв'язує ліганд, і трансмембранного домену, який включає чотири трансмембранні альфа-спіралі.. Порожнини, що зв’язують ліганд, розташовані на межі розділу субодиниць.