Каталітичні частини HMGR людини формують щільні тетрамери, пояснюючи вплив олігомерного стану ферменту на активність і запропонувавши механізм відчуття холестерину.
HMGR каталізує відновне розщеплення HMG-CoA до мевалонату за допомогою двох послідовних гідридних переносів, використовуючи дві молекули NADPH (Рис. 1). Перше відновлення призводить до утворення гемітіоацетального проміжного продукту мевалдил-КоА. Структура HMGR пояснює залишки, які стабілізують цей заряджений проміжний продукт.
Основною ізоформою (ізоформа 1) ГМГ-КоА-редуктази у людини є Довжина 888 амінокислот. Це політопний трансмембранний білок (тобто він має багато альфа-спіральних трансмембранних сегментів). Він містить два основні домени: консервативний N-кінцевий стеролчутливий домен (SSD, амінокислотний інтервал: 88–218).
Ключовий фермент мевалонатного шляху 3-гідрокси-3-метилглутарил коензим А (HMG-CoA) редуктаза (HMGR) використовує кофактор NAD(P)H для відновлення HMG-CoA до мевалонату при виробництві незліченних метаболітів і природних продуктів.
ГМГ-КоА
| імена | |
|---|---|
| показати SMILES | |
| Властивості | |
| Хімічна формула | C27H44N7O20P3S |
| Молярна маса | 911,661 г/моль |
Редуктаза оксиду азоту (Nor) каталізує відновлення NO в N2O в анаеробних умовах, і є пов’язаним з мембраною дихальним ферментом, каталітична субодиниця якого має низькоспіновий гем b і біядерний сайт, утворений високоспіновим гемом b та іоном заліза.