Протеаза SUMO вивільняє цільові білки зі смоли TriAltus Im7. Ця протеаза розпізнає SUMO
– не конкретна амінокислотна послідовність – для розщеплення та звільнення цільового білка від зв’язаної з Im7 мітки CL7. МІСЦЕ РОЗКОЛУ | SUMOP розщеплюється після
гліцин в кінці послідовності SUMO.
Декон'югація SUMO з білків здійснюється ферментами, які загалом називаються протеазами SUMO [ФІГ. 1]. Ці ферменти розщеплюють точно між кінцевим гліцином SUMO і субстратним лізином [МАЛ. 1c].
Протеази беруть участь у перетравленні довгих білкових ланцюгів на більш короткі фрагменти розщеплення пептидних зв'язків, що з'єднують амінокислотні залишки.
Після перетравлення протеаза SUMO легко виводиться з реакції розщеплення афінна хроматографія з використанням полігістидинової мітки на N-кінці протеази.
Система номенклатури сайтів розщеплення протеазою була спочатку запропонована Шехтером і Бергером [1], [2], у якій сайт розщеплення в пептидному субстраті є між амінокислотними залишками, позначеними P1 і P1'. Потім нумерація амінокислот йде вгору від місця розщеплення.
Протеазу можна використовувати для відщеплення SUMO від рекомбінантних злитих білків. Оптимальна температура для розщеплення 30°С; однак фермент активний у широкому діапазоні температур (див. таблицю на сторінці 3) і pH (pH 7,0-9,0).