Лейцинамінопептидаза (Комісія з ферментів № 3.4. 11.1) каталізує гідроліз лейцину та інших гідрофобних амінокислот на N-кінці поліпептидів. У ґрунтах лейцинамінопептидаза є одним із кількох класів ферментів, залучених до мікробного поглинання азоту (Sinsabaugh et al. 6 грудня 2019 р.
В першу чергу це лейцинамінопептидаза гідролізує амінокислоту лейцин з N-кінцевого кінця білків і бере участь у регуляції вільних амінокислот, що робить його потенційною терапевтичною мішенню проти забутих тропічних хвороб, включаючи лейшманіоз.
Амінопептидази каталізують відщеплення амінокислот від амінокінца білкових або пептидних субстратів. Вони широко поширені у тваринному та рослинному царствах і знаходяться в багатьох субклітинних органелах, у цитоплазмі та як компоненти мембран.
Лейцинамінопептидаза (LAP) є екзопептидазою, що виділяється мікробами та бере участь у гідролітичному вивільненні лейцину з пептидів (29), відіграючи, отже, важливу роль у циклі N. Підвищена активність амінопептидаз була пов'язана зі збільшенням вмісту білків у ґрунтах (30, 31).
Лейцин може допомога в загоєнні шкіри та кісток. Це може збільшити ріст м’язів і нежирну масу тіла. Це може збільшити вироблення людського гормону росту. Це може допомогти контролювати рівень цукру в крові.
Вважається, що механізми, що лежать в основі пов’язаної з лейцином гіперінсулінемії, виникають через інгібування Активність P13K за допомогою mTORC1, так що синтез білка підтримується, але транспорт глюкози та сигналізація інсуліну порушуються.